ຜະລິດຕະພັນ

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) ແຍກພັນທະບັດ γ-glutamyl amide ຂອງ glutathione ແລະໂອນກຸ່ມγ-glutamyl ທີ່ປ່ອຍອອກມາໃຫ້ນ້ໍາ (hydrolysis) ຫຼືອາຊິດ amino ທີ່ຍອມຮັບ (transpeptidation).enzymes ຢູ່ທົ່ວທຸກແຫ່ງເຫຼົ່ານີ້ມີບົດບາດສໍາຄັນໃນ biosynthesis ແລະການເຊື່ອມໂຊມຂອງ glutathione, ແລະໃນການ detoxification xenobiotic.ໃນທີ່ນີ້ພວກເຮົາລາຍງານໂຄງສ້າງໄປເຊຍກັນຄວາມລະອຽດ 3Å ຂອງ Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) ແລະທີ່ຊັບຊ້ອນຂອງມັນກັບ l-Glu.ໂຄງສ້າງ X-ray ຢືນຢັນວ່າ BlGT ເປັນຂອງ N-terminal nucleophilic hydrolase superfamily ແລະເປີດເຜີຍໃຫ້ເຫັນວ່າທາດໂປຼຕີນມີ cleft ສະຖານທີ່ເປີດການເຄື່ອນໄຫວທີ່ຄ້າຍຄືກັນກັບລາຍງານສໍາລັບ enzyme homologous ຈາກ Bacillus subtilis, ແຕ່ແຕກຕ່າງຈາກສິ່ງທີ່ສັງເກດເຫັນສໍາລັບ γ-GT ຂອງມະນຸດແລະ. ສໍາລັບ γ-GTs ຈາກຈຸລິນຊີອື່ນໆ.ຂໍ້ມູນແນະນໍາວ່າການຜູກມັດຂອງ l-Glu ເຮັດໃຫ້ເກີດການຈັດລໍາດັບໃຫມ່ຂອງຫາງ C-terminal ຂອງ subunit ຂະຫນາດໃຫຍ່ BlGT ແລະອະນຸຍາດໃຫ້ການກໍານົດຂອງກຸ່ມຂອງອາຊິດ residues ທີ່ອາດຈະມີສ່ວນຮ່ວມໃນການຮັບຮູ້ຂອງ ion ໂລຫະ.ບົດບາດຂອງສານຕົກຄ້າງເຫຼົ່ານີ້ຕໍ່ກັບຄວາມໝັ້ນຄົງຂອງ BlGT ໄດ້ຖືກສຶກສາໂດຍລັກສະນະຂອງການປຸງແຕ່ງອັດຕະໂນມັດ, ກິດຈະກໍາ enzymatic, ສານເຄມີແລະຄວາມຮ້ອນ denaturation ຂອງສີ່ mutants ດຽວ Ala ໃຫມ່.ຜົນໄດ້ຮັບສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າການທົດແທນ Asp568 ດ້ວຍ Ala ມີຜົນກະທົບຕໍ່ການປຸງແຕ່ງອັດຕະໂນມັດແລະຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງໂຄງສ້າງຂອງທາດໂປຼຕີນ.