ຜະລິດຕະພັນ

Infrared spectroscopy ໄດ້ຖືກນໍາໃຊ້ເພື່ອວາງແຜນປະຕິສໍາພັນຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກ substrate: ການປ່ຽນແປງທີ່ສອດຄ່ອງກັນຂອງ reticulum sarcoplasmic Ca(2+)-ATPase ຕາມການຜູກມັດ nucleotide ແລະ ATPase phosphorylation ໄດ້ຖືກຕິດຕາມໂດຍໃຊ້ substrate ATP ແລະ ATP analogues (2'-deoxy-ATP, 2'-deoxy-ATP, '-deoxy-ATP, ແລະ inosine 5'-triphosphate), ເຊິ່ງໄດ້ຖືກດັດແປງຢູ່ໃນກຸ່ມທີ່ເປັນປະໂຫຍດສະເພາະຂອງ substrate.ການປ່ຽນແປງຂອງ 2'-OH, 3'-OH, ແລະກຸ່ມ amino ຂອງ adenine ຫຼຸດຜ່ອນຂອບເຂດຂອງການປ່ຽນແປງການຜູກມັດທີ່ເຮັດໃຫ້ເກີດການປ່ຽນແປງຂອງ ATPase, ມີຜົນກະທົບທີ່ເຂັ້ມແຂງໂດຍສະເພາະສັງເກດເຫັນສໍາລັບສອງອັນສຸດທ້າຍ.ນີ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນເຖິງຄວາມອ່ອນໄຫວທາງດ້ານໂຄງສ້າງຂອງສະລັບສັບຊ້ອນ nucleotide-ATPase ຕໍ່ກັບປະຕິສໍາພັນສ່ວນບຸກຄົນລະຫວ່າງ nucleotide ແລະ ATPase.ທຸກໆກຸ່ມທີ່ສຶກສາແມ່ນມີຄວາມສໍາຄັນຕໍ່ການຜູກມັດແລະປະຕິສໍາພັນຂອງກຸ່ມ ligand ທີ່ໃຫ້ກັບ ATPase ແມ່ນຂຶ້ນກັບການໂຕ້ຕອບຂອງກຸ່ມ ligand ອື່ນໆ.Phosphorylation ຂອງ ATPase ໄດ້ຖືກສັງເກດເຫັນສໍາລັບ ITP ແລະ 2'-deoxy-ATP, ແຕ່ບໍ່ແມ່ນສໍາລັບ 3'-deoxy-ATP.ບໍ່ມີການເຊື່ອມໂຍງໂດຍກົງລະຫວ່າງຂອບເຂດຂອງການປ່ຽນແປງທີ່ສອດຄ່ອງຕາມການຜູກມັດ nucleotide ແລະອັດຕາ phosphorylation ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າຂອບເຂດທັງຫມົດຂອງການປ່ຽນແປງ conformational ຂອງ ATP ແມ່ນບໍ່ຈໍາເປັນສໍາລັບການ phosphorylation.ດັ່ງທີ່ສັງເກດເຫັນສໍາລັບ nucleotide-ATPase complex, ການສອດຄ່ອງຂອງ phosphorylated ATPase intermediate E1PCa(2) ທໍາອິດແມ່ນຂຶ້ນກັບ nucleotide, ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າລັດ ATPase ມີຄວາມສອດຄ່ອງຫນ້ອຍກວ່າທີ່ຄາດໄວ້ກ່ອນຫນ້ານີ້.