ຜະລິດຕະພັນ

ໂຄງສ້າງຜລຶກຂອງ carboxypeptidase T (CpT) ສະລັບສັບຊ້ອນທີ່ມີ phenylalanine ແລະ arginine substrate analogs - ອາຊິດ benzylsuccinic ແລະ (2-guanidinoethylmercapto)ອາຊິດ succinic - ໄດ້ຖືກກໍານົດໂດຍວິທີການທົດແທນໂມເລກຸນໃນຄວາມລະອຽດຂອງ 1.57 Å ແລະ 1.62 Åb ຄວາມຊັດເຈນຂອງໂຄງສ້າງຍ່ອຍ. ຂອງ enzyme ໄດ້.Leu211 ແລະ Leu254 residues ແບບອະນຸລັກ (ຍັງມີຢູ່ໃນທັງ carboxypeptidase A ແລະ carboxypeptidase B) ໄດ້ຖືກສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າເປັນຕົວກໍານົດໂຄງສ້າງສໍາລັບການຮັບຮູ້ຂອງ substrates hydrophobic, ໃນຂະນະທີ່ Asp263 ແມ່ນສໍາລັບການຮັບຮູ້ຂອງ substrates ທີ່ມີຄ່າບວກ.ການກາຍພັນຂອງຕົວກໍານົດເຫຼົ່ານີ້ດັດແປງໂປຣໄຟລ໌ຍ່ອຍ: ຕົວແປ CpT Leu211Gln ໄດ້ຮັບຄຸນສົມບັດຄ້າຍຄື carboxypeptidase B, ແລະຕົວແປ CpT Asp263Asn ການເລືອກ carboxypeptidase A ຄ້າຍຄື.ວົງ Pro248-Asp258 ທີ່ພົວພັນກັບ Leu254 ແລະ Tyr255 ໄດ້ຖືກສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າມີຄວາມຮັບຜິດຊອບຕໍ່ການຮັບຮູ້ຂອງສານຕົກຄ້າງຂອງ C-terminal ຂອງ substrate.ການຜູກມັດ substrate ຢູ່ subsite ຂອງ S1 ນໍາໄປສູ່ການປ່ຽນແປງ endent ligand-dep ຂອງ loop ນີ້, ແລະການເຄື່ອນໄຫວຂອງລະບົບຕ່ອງໂສ້ຂ້າງ Leu254 induces ການຈັດລຽງການສອດຄ່ອງຂອງ Glu277 residue ທີ່ສໍາຄັນສໍາລັບການ catalysis.ນີ້ແມ່ນຄວາມເຂົ້າໃຈໃຫມ່ກ່ຽວກັບການຄັດເລືອກ substrate ຂອງ metallocarboxypeptidases ທີ່ສະແດງໃຫ້ເຫັນເຖິງຄວາມສໍາຄັນຂອງປະຕິສໍາພັນລະຫວ່າງ subsite ຂອງ S1 ແລະສູນ catalytic ໄດ້.