ໂປຣຕີນໂປເຊດເຊີສັນຍານ PII ແມ່ນແຜ່ຂະຫຍາຍຢ່າງກວ້າງຂວາງໃນ prokaryotes ແລະພືດບ່ອນທີ່ພວກມັນຄວບຄຸມປະຕິກິລິຍາ anabolic ຢ່າງຫຼວງຫຼາຍ.ການຜະລິດເກີນປະສິດທິພາບຂອງ metabolites ຮຽກຮ້ອງໃຫ້ມີການຜ່ອນຄາຍວົງຈອນການຄວບຄຸມ cellular ທີ່ໃກ້ຊິດ.ໃນທີ່ນີ້ພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າການກາຍພັນຈຸດດຽວໃນ PII signaling protein ຈາກ cyanobacterium Synechocystis sp.PCC 6803 ແມ່ນພຽງພໍເພື່ອປົດລັອກເສັ້ນທາງ arginine ທີ່ເຮັດໃຫ້ເກີດການສະສົມຂອງ biopolymer cyanophycin (multi-L-arginyl-poly-L-aspartate).ຜະລິດຕະພັນນີ້ແມ່ນມີຄວາມສົນໃຈທາງດ້ານຊີວະວິທະຍາເປັນແຫຼ່ງຂອງອາຊິດ amino ແລະອາຊິດ polyaspartic.ວຽກງານນີ້ເປັນຕົວຢ່າງວິທີການອັນໃໝ່ຂອງວິສະວະກຳເສັ້ນທາງໂດຍການອອກແບບໂປຣຕີນສັນຍານ PII ທີ່ປັບແຕ່ງເອງ.ທີ່ນີ້, Synechocystis sp.ເຊື້ອສາຍ PCC6803 ທີ່ມີການກາຍພັນຂອງ PII-I86N ເກີນ arginine ຜ່ານການກະຕຸ້ນຂອງເອນໄຊຫຼັກ N-acetylglutamate kinase (NAGK). ໃນສາຍພັນ BW86 ທີ່ຖືກວິສະວະກໍາ, ກິດຈະກໍາ NAGK ໃນ vivo ແມ່ນເພີ່ມຂຶ້ນຢ່າງແຂງແຮງແລະນໍາໄປສູ່ການມີເນື້ອໃນ argin ສູງກວ່າສິບເທົ່າ. ກ່ວາຢູ່ໃນປະເພດທໍາມະຊາດ.ດ້ວຍເຫດນີ້, ສາຍພັນ BW86 ໄດ້ສະສົມເຖິງ 57% cyanophycin ຕໍ່ມະຫາຊົນແຫ້ງຂອງຈຸລັງພາຍໃຕ້ເງື່ອນໄຂທີ່ທົດສອບ, ເຊິ່ງເປັນຜົນຜະລິດສູງສຸດຂອງ cyanophycin ທີ່ລາຍງານມາເຖິງປະຈຸບັນ.ສາຍພັນ BW86 ຜະລິດສານໄຊຢາໂນຟິຊິນ ໃນລະດັບມວນໂມເລກຸນ 25 ຫາ > 100 kDa;ປະເພດທໍາມະຊາດຜະລິດໂພລີເມີໃນຂອບເຂດຂອງ 30 ຫາ > 100 kDa. ຜົນຜະລິດສູງແລະມວນໂມເລກຸນສູງຂອງໄຊຢາໂນຟິຊິນທີ່ຜະລິດໂດຍສາຍພັນ BW86 ພ້ອມກັບຄວາມຕ້ອງການທາດອາຫານຕໍ່າຂອງໄຊຢາໂນແບກທີເລຍເຮັດໃຫ້ມັນເປັນວິທີການທີ່ດີສໍາລັບການຜະລິດທາງຊີວະພາບຂອງໄຊຢາໂນຟິຊິນ.ການສຶກສານີ້ຍັງສະແດງໃຫ້ເຫັນເຖິງຄວາມເປັນໄປໄດ້ຂອງວິສະວະກໍາເສັ້ນທາງການເຜົາຜະຫລານອາຫານໂດຍໃຊ້ໂປຣຕີນສັນຍານ PII, ເຊິ່ງເກີດຂື້ນໃນເຊື້ອແບັກທີເຣັຍຈໍານວນຫລາຍ.
